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Glycine residues appear to be evolutionary conserved for their ability to inhibit aggregation 2004 C. Parrini; N. Taddei; M. Ramazzotti; D. Degl'Innocenti; G. Ramponi; C.M. Dobson; F. Chiti
Nature and significance of the interactions between amyloid fibrils and biological polyelectrolytes 2006 M. Calamai; J. Kumita; J. Misfud; C. Parrini; M. Ramazzotti; G. Ramponi; N. Taddei; F. Chiti; C.M. Dobson
The folding process of acylphosphatase from E.coli is remarkably accelerated by the presence of a disulfide bond 2008 Parrini, C.; Bemporad, F.; Baroncelli, A.; Gianni, S.; Travaglini-Allocatelli, C.; Kohn, J.E.; Ramazzotti, M.; Chiti, F.; Taddei, N.
A causative link between the structure of aberrant protein oligomers and their toxicity 2010 S.Campioni;B.Mannini;M.Zampagni;A.Pensalfini;C.Parrini;E.Evangelisti;A.Relini;M.Stefani;C.M.Dobson;C.Cecchi;F.Chiti
Large proteins have a great tendency to aggregate but a low propensity to form amyloid fibrils 2011 H.Ramshini; C.Parrini; A.Relini; M.Zampagni; B.Mannini; A.Pesce; A.A.Saboury; M.Nemat-Gorgani; F.Chiti
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